抗体の生物学的理解は、そのまま抗体医薬開発へとつながる。ハイブリドーマ法、遺伝子組換え抗体、ヒト化抗体、Fc改変などの技術により、現在多くの抗体医薬が臨床で用いられている。

抗体工学は、基礎免疫学が直接医療へ応用された代表例である。

胚中心では、抗体遺伝子に体細胞超変異が導入され、より高親和性の抗体を持つB細胞が選択される。この過程を親和性成熟と呼ぶ。

親和性成熟により、免疫応答の精度と効率は飛躍的に向上する。

抗体は抗原特異性を保ったまま、IgMからIgG、IgA、IgEへとクラススイッチする。この過程では定常領域遺伝子が入れ替わり、抗体の機能が変化する。

クラススイッチはAID酵素に依存しており、免疫応答の質を決定づける重要な仕組みである。

抗体がほぼ無限とも言える多様性を持つ理由は、複数の仕組みが重なっているためである。V(D)Jの組み合わせ、接合部多様性、重鎖と軽鎖の組み合わせが多様性を飛躍的に拡大する。

この結果、理論上10の11乗を超える抗体レパートリーが形成され、未知の抗原にも対応可能となる。

抗体産生は、造血幹細胞から始まるB細胞分化の最終段階で起こる。骨髄で分化した未熟B細胞は末梢リンパ組織へ移行し、抗原刺激を受けることで活性化される。

最終的に分化した形質細胞は、大量の抗体を分泌する高度に特化した細胞である。小胞体が著しく発達し、抗体合成に最適化された細胞内構造を持つ。

抗体遺伝子の最大の特徴は、完成した形でゲノム上に存在しない点にある。B細胞は分化過程で、V（Variable）、D（Diversity）、J（Joining）という遺伝子断片を再構成することで、唯一無二の抗体遺伝子を作り出す。

重鎖ではV-D-J、軽鎖ではV-Jの再構成が起こり、この過程はRAG1/2酵素によって制御される。これは体細胞における意図的なDNA切断と再結合という、極めて特殊な現象である。

この仕組みにより、限られた遺伝子断片から膨大な抗体多様性が生み出される。

抗体は典型的なY字型構造をとり、2本の重鎖（Heavy chain）と2本の軽鎖（Light chain）から構成される。これらはジスルフィド結合によって安定化され、機能的に明確な領域へと分かれている。

Y字の先端部分はFab（Fragment antigen binding）と呼ばれ、抗原結合を担う。一方、幹の部分はFc（Fragment crystallizable）であり、補体やFc受容体との相互作用を介して免疫エフェクター機能を発揮する。

Fab領域には可変領域（Variable region）が存在し、その中のCDR（相補性決定領域）が抗原と直接接触する。抗体の「特異性」はこのCDR配列によって決定される。一方、Fcは抗体のクラス（IgG、IgAなど）を規定し、機能の違いを生み出す。

抗体（Immunoglobulin, Ig）は、獲得免疫において中心的な役割を果たす可溶性タンパク質であり、B細胞によって産生される。抗体の最大の特徴は、極めて高い抗原特異性を持つ点にある。体内に侵入した病原体や毒素、異物分子（抗原）を特異的に認識し、免疫排除へと導く。

抗体の機能は単なる「結合」にとどまらない。ウイルスや毒素を直接中和する作用に加え、補体活性化、貪食細胞による取り込み促進（オプソニン化）、NK細胞を介した抗体依存性細胞傷害（ADCC）など、多彩なエフェクター機能を担う。これらの機能は、抗体分子の構造と密接に結びついている。

また抗体は免疫記憶の分子基盤でもある。一度遭遇した抗原に対して、次回以降は迅速かつ強力な抗体応答が誘導される。この「学習する分子」としての性質が、ワクチンや抗体医薬の根幹をなしている。