タンパク質とは？
タンパク質は生命の主役とも言える分子です。細胞内のあらゆる働きを担っており、酵素、受容体、構造体、シグナル分子、モータータンパク質など、多彩な機能を持ちます。Albertsの第3章では、このタンパク質について、どのように作られ、どのように働くのかが詳細に解説されています。
タンパク質の基本単位：アミノ酸
タンパク質は20種類のアミノ酸が直鎖状に結合した「ポリペプチド鎖」で構成されています。アミノ酸同士はペプチド結合で連結され、側鎖（R基）の違いによって性質が大きく変わります。
アミノ酸は大きく以下のように分類されます：
- 疎水性アミノ酸（例：ロイシン、バリン）
- 親水性アミノ酸（例：セリン、アスパラギン）
- 酸性アミノ酸／塩基性アミノ酸（例：グルタミン酸、リジン）
これらの物理化学的性質が、タンパク質の立体構造を決定づけます。
タンパク質の立体構造：一次〜四次構造
- 一次構造：アミノ酸の配列順
- 二次構造：αヘリックス、βシートなど、局所的な構造
- 三次構造：全体としての三次元的な折りたたみ（フォールディング）
- 四次構造：複数のポリペプチド鎖（サブユニット）が集合して形成される構造
タンパク質が機能するには、正しい立体構造をとる必要があります。立体構造の形成には、水素結合、イオン結合、疎水性相互作用、ジスルフィド結合などが関与します。
タンパク質のフォールディングとシャペロン
タンパク質が自発的にフォールディングする場合もありますが、多くは**分子シャペロン（chaperone proteins）**の助けを借りて正しい構造に折りたたまれます。誤って折りたたまれると、凝集体（例：アルツハイマー病で見られる）を形成する危険もあります。
酵素としてのタンパク質
多くのタンパク質は酵素として機能し、化学反応の触媒を行います。酵素は「基質（substrate）」と特異的に結合し、反応を促進して「生成物（product）」を作ります。
酵素の機能には以下が重要です：
- 活性部位の構造
- 基質との結合の特異性
- pHや温度の影響
- アロステリック制御やフィードバック制御
タンパク質と機能の多様性
タンパク質は単なる構造体ではなく、シグナル伝達、細胞運動、DNA複製や修復、免疫応答などにも深く関与します。
特に抗体やチューブリン、アクチンなどは、構造と機能の融合した優れた例です。
タンパク質の研究と未来
現代の分子生物学やバイオテクノロジーは、タンパク質の構造と機能の解明に支えられています。AIやアルファフォールド（AlphaFold）による構造予測、蛋白質工学による機能改変も日進月歩です。
おわりに：タンパク質の理解は生命の理解につながる
タンパク質は生命を支える柱です。その構造と機能を理解することは、生物学だけでなく医学、薬学、工学にとっても不可欠です。
引用について
本記事は、分子生物学の教科書『Molecular Biology of the Cell』（第6版、Bruce Albertsら著）の第3章に基づいて、著作権法第32条に則り要約・引用の範囲で解説を行っています。図表や記述の転載は行っておらず、教育目的の情報提供として構成されています。